ÁREA: Química Analítica
TÍTULO: ATIVIDADE ANTIOXIDANTE DO FRUTO DE ACEROLA: ESTABILIDADE TÉRMICA DAS ENZIMAS PEROXIDASE E POLIFENOLOXIDASE
AUTORES: ORLANDA, J. F. F. - UFPB E NUNES, G. S. - UFMA
RESUMO: Nos últimos anos, a acerola vem sendo explorada comercialmente, devido suas características nutricionais, antioxidantes e terapêuticas, que podem estar relacionadas com o retardamento do envelhecimento precoce e a prevenção de certas doenças. O presente trabalho teve como objetivo estudar a estabilidade térmica das enzimas peroxidase e polifenoloxidase para que possam ser utilizados na construção de biossensores enzimáticos, que serão empregados no estudo da sua capacidade anti-oxidante. Os resultados mostraram que a enzima peroxidase apresentou inativação máxima de 80%, após 10 minutos de tratamento a 70°C. A facilidade de obtenção da enzima peroxidase presente nos frutos de acerola, permitem a sua utilização em biosensores enzimáticos para detecção de compostos de interesse industrial.
PALAVRAS CHAVES: acerola, peroxidase, biosensores enzimáticos
INTRODUÇÃO: A acerola, pertencente à família Malpighaceae, possui coloração externa variando do alaranjado ao vermelho intenso quando maduros, e possui polpa carnosa e suculenta [Gomes et al., 2002]. Nos últimos anos, a acerola vem sendo explorada comercialmente, devido suas características nutricionais, antioxidantes e terapêuticas, que podem estar relacionadas com o retardamento do envelhecimento precoce e a prevenção de certas doenças. Esses efeitos protetores foram atribuídos à presença de compostos fenólicos, que contribuem para a proteção aos efeitos ocasionados pelo estresse oxidativo sobre a saúde. As enzimas peroxidase (POD) e polifenoloxidase (PFO) têm sido consideradas como as principais responsáveis pela deterioração da qualidade em muitos frutos in natura e processados [Espin et al., 2000]. Estas enzimas podem participar de um grande número de reações oxidativas e de biodegradação, influenciando a sua qualidade nutricional. Assim, o presente trabalho teve como objetivo estudar a estabilidade térmica das enzimas peroxidase e polifenoloxidase para que possam ser utilizados na construção de biossensores enzimáticos, que serão empregados no estudo da sua capacidade anti-oxidante.
MATERIAL E MÉTODOS: As amostras de acerola foram coletadas em feiras livres na cidade de Imperatriz (MA), em diferentes estágios de maturação. Após a coleta, os melhores frutos foram separados, lavados em água corrente e água destilada. Em seguida, a polpa foi separada, armazenadas em frascos de vidro envolvidos com papel alumínio e mantidos sob refrigeração até o momento das análises. A atividade enzimática da PFO foi determinada através da mistura de reação constituída de 0,2 mL do extrato concentrado e 2,8 mL de substrato catecol 0,05 mol L-1, medidas a 410 nm. A atividade da POD foi determinada através da mistura de reação constituída de 0,2 mL do extrato concentrado, 2,7 mL de substrato guaiacol 0,05 mol L-1 e 0,1 mL de H2O2 10,3 mmol em tampão fosfato 0,1 mol L-1 (pH 6,5), medidas a 470 nm. Os resultados foram expressos em unidade de atividade por mL, que ocasiona um aumento de 0,001 unidades de absorbância por min. O tratamento térmico dos extratos concentrados foi realizado através do aumento da temperatura (30 a 70 °C) por um período de 0 a 10 min, tendo sido determinada, em seguida, a atividade enzimática residual.
RESULTADOS E DISCUSSÃO: Maiores atividades das enzimas POD e PFO foram obtidas nos extratos com pH próximo a 5,0. A enzima POD apresentou maior atividade enzimática do que a PFO na polpa de acerola (15,44 e 197,3 unidades por mL de extrato, para POD e PFO, respectivamente). O estudo do tratamento térmico dos extratos concentrados nas temperaturas de 30 a 70°C durante o período de 0, 1, 2, 3, 4, 6, 8 e
10 minutos, permitiu verificar que a atividade da PFO diminuiu com o aumento da temperatura e tempo de exposição do extrato enzimático. Tal tratamento térmico não foi eficiente para a inativação da POD, observando-se máxima inativação (80%) da atividade de peroxidase, após 10 min de tratamento.
CONCLUSÕES: Estes resultados mostraram que enzima peroxidase apresentou inativação máxima de 80% após 10 minutos de tratamento, a temperatura de 70°C. A resistência ao aumento da temperatura e a facilidade de obtenção das enzimas presentes nos frutos de acerola, permitem a sua utilização em biosensores enzimáticos para detecção de compostos de interesse industrial.
AGRADECIMENTOS:UFMA/UFPB/UEMA
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICA:GOMES, P. M. D.; FIGUEIRÊDO, R. M. F.; QUEIROZ, A J. Revista Brasileira de Produtos Agroindustriais, 4 (2002) 157.
ESPIN, J. C et al., Journal of Agricultural and Food Chemistry, 48 (2000) 1588.